| Главная » Файлы » Контрольные работы » Контрольные работы |
Пул вільних амінокислот в організмі
| [ Скачать с сервера (4.07 Mb) ] | 16.09.2017, 10:26 |
| 1. Пул вільних амінокислот в організмі: шляхи надходження та використання вільних амінокислот в тканинах. Потік амінокислот, що входить до амінокислотного пулу, складається з таких джерел: 1)амінокислот, які всмоктуються еритроцитами кишечника внаслідок гідролізу харчових білків у травному каналі. Кількісне значення цієї складової становить залежно від характеру харчування 60-100г на добу. Додаткову компоненту в цей потік (35-200г) вносить протеоліз ендрогенних білків з епітелію еритроцитів, що злущується. 2)Амінокислот, які вивільняються в результаті розщеплення власних клітинний і позаклітинних білків. Розщеплення тканинних білків каталізується протеазами лізосом і значно збільшується за умов білкового та повного голодування або під час виснажливих хвороб. 3)Аміокислот що синтезуються в організмі. Організм здатний синтезувати лише 8 замінних L-амінокислот. До них належать:аланін, аспаргінова кислота, аспарагін, глютамінова кислота, глютамін, пролін, гліцин, серин. Умовно замінні – цистеїн, тирозин(синтезуються з незамінних метіоніну та фенілаланіну), частково замінні – гістидин, аргінін(синтезуються в недостатні кількості). Потік амінокислот, що виходить з амінокислотного пулу: 1)Вкористання амінокислот для синтезу білків організму. 2)Використання амінокислот, які не включені в анаболічні процеси, в катаболічних реакціях. При цьому молекули амінокислот розщеплюються з утворенням діоксину вуглецю, води, та кінцевих продуктів азотистого обміну(сечовина). 2. Трансамінування амінокислот: реакції та їх біохімічне значення, механізм дії амінотрансфераз. Реакції транс амінування полягають у переносі а-аміногрупи від амінокислоти на а-вуглецевий атом а-кетокислоти – акцептора аміногрупи( здебільшого а-кетоглутарату); в результаті реакції утворюється а-кетоаналог вихідної амінокислоти та нова амінокислота. Ферменти, що каналізують реакції транс амінування, - амінотрансферази( трансамінази). Амінотрансферазні р-ції: 1)аланінамінотрансфераза: L-аланін + a-кетоглутарат = піруват + L-глутамат 2) аспартатамінотрансфераза: L-аспартат + а-кетоглутарат = осалоацетат + L-глутамат 3) тирозин амінотрансфераза: L-тирозин + а-кетоглутарат = р-гідроксифенілпіруват + L-глутамат 4) лейцинамінотрансфераза: L-лейцин + а-кетоглутарат = а-кетоізокапроат + L-глутамат Реакції трансамінування, що каталізуються амінотрансферазами найактивніше перебігають – в печінці, скелетних м’язах, міокарді, головному мозку, нирках. Механізм дії амінотраснсфераз: У процесі каталітичного акту транс амінування відбувається циклічне перетворення ПАЛФ на ПАМФ. Процес к=складається з двох напівреакцій: 1) Взаємодія амінокислоти, що втрачає аміногрупу, з піридоксальфосфатом з утв. Кетокислоти та піридоксамінфосфату: амінокислота 1 + ПАЛФ-Е = а-кетокислота1 + ПАМФ-Е 2) Взаємодія а-кетокилоти, що акцептує аміногрупу з піридксамінфосфатом з утворення нової амінокислоти та регенерацією піридоксальфосфату: А-кетокислота2 + ПАМФ-Е = амінокислота2+ ПАЛФ-Е Біохім. Значення р-ї транс амінування: У печінці: полягає в збиранні аміногруп від різних амінокислот переважно в одній молекулярній формі - у вигляді L-глутамінової кислоти. L-глутамат є основним субстратом р-ї дезамінування, тобто постачальником аміногруп на метаболічний шлях утв. сечовини - кінцевого продукту азотистого катаболізму. У м`язах: призводить до утв значної к-сті аланіну, що виділяється в кров`яне русло і поглинається гепатоцитами. 3. Дезамінування амінокислот в тканинах Дезамінування - це відщеплення аміногруп від амінокислот з утворенням аміаку. Можливі чотири типи дезамінування: 1) відновне 2) гідролітичне - з утворенням оксикислоти і аміаку: 3) внутрішньомолекулярне, при якому внутрішньомолекулярна перебудова супроводжується утворенням ненасиченої жирної кисло-і аміаку: 4) окислювальне, котре має найбільше значення і є основним для вищих тварин і людини: Процес відбувається за механізмом окислювального дезамінування: 1-й етап – утв а-імуноглутарату – каталізується ферментом НАД-залежною глутаматдегірогеназою. 2-й етап – утв а-кетоглутарату. А-кетоглутарат, що утв. окислюється в ЦТК. Зворотний процес – відновлювальне амінування а- кетоглутарат до L-кетоглутамату- може перебігати в цитозолі при участі цитозодьної НАДФ-залежної глутаматдегідрогенази. Непряме дезамінування- дезамінування вільних L-амінокислот за механізмом спряження р-й транс амінування з а-кетоглутаратом і окислювального дезамінування L-глутамату. 4) Декарбоксилювання L-амінокислот в організмі людини. Фізіологічне значення утворених продуктів. Окислення біогенних амінів. У тканинах людини і вищих тварин деякі амінокислоти – гістидин, тирозин, триптофан та інші – декарбоксилюються, перетворюючись в аміни за участю декарбоксилази. З цих амінокислот утворюються гістамін, тирамін, триптамін, а також адреналін і норадреналін — катехоламінові гормони, нейрогуморальний агент серотонін. Р-я полягає у відщепленні діоксину вуглецю від молекули амінокислоти з утв амінів. Р-я катал. декарбоксилазами амінокислот. Фізіологічне значення: 1)Утв фізіол активних сполук – гормонів, медіаторів. Прикладом є утвореня ГАМК з L-глутамату. 2)Катаболізм амінокислот у процесі гниття білків у кишечнику. Прикладами є утворення з діаміномонокарбонових к-т птомаїнів(«трупних отрут») Окислення біогенних амінів: Знешкодження(детоксикація) фізіологічно активних амінів відбувається в клітинах печінки при участі моноамінооксидази мітохондрій – ФАД-залежного ферменту, що сприяє окислювальне дезамінування амінів до альдегідів: 5. Шляхи утворення та знешкодження аміаку в організмі. Шляхи утворення аміаку в організмі людини 1. Головним у кількісному відношенні джерелом накопичення аміаку в організмі людини є окислювальне дезамінування амінокислот(білковий катаболізм), Додатковими джерелами ендогенного аміаку є реакції дезамінування біогенних амінів, азотистих основ, які утвор при катаболізмі нуклеотидів. Значна кількість вільного аміаку всмоктується в кров із системи ворітної вени. 2. Утворення аміаку в головному мозку. Основним джерелом утворення аміаку в тканині головного мозку є реакція гідролітичного дезамінування АМФ до інозинмонофосфату (ІМФ), що каталізується ферментом аденозиндезаміназою: АМФ + Н2 О ІМФ + NH3 Аміак, що вивільняється, знешкоджується в результаті глутамінсинтетазної реакції, утворюючи з L-глутамату глутамін, який виводиться з головного мозку. Механізми знешкодження аміаку: Залежно від молекулярної форми, у вигляді якої екскретуються кінцеві продукти азотистого катаболізму, існує три типи тваринних організмів: 1) амоніотелічні організми—виводять амінний азот у вигляді розчинного іону амонію 2) урикотелічні організми —виводять амінний азот у вигляді сечової кислоти 3) уреотелічні організми — основним продуктом знешкодження та екскрету- вання аміаку у яких є сечовина (більшість наземних хребетних, включаючи ссавців, зокрема організм людини). Біосинтез сечовини відбуваєтья виключно в печінці. Додатковим механізмом детоксикації аміаку у місцях утворення є його зв’язування у формі глутаміну за участю глутамінсинтетази. 6.Біосинтез сечовини: послідовність ферментних реакцій біосинтезу, генетичні аномалії ферментів циклу сечовини. Ферментативні реакції синтезу сечовини 1. Утворення з аміаку та діоксиду вуглецю за участю АТФ карбамоїлфосфату: Реакція каталізується карбамоїлфосфатсинтетазою 2. Перенесення карбамоїльної групи на орнітин з утворенням цитруліну (фермент орнітин-карбамоїлтрансфераза): карбамоїлфосфат + орнітин цитрулін + Н3 РО4 3. Акцептування другої аміногрупи шляхом взаємодії цитруліну з L-аспар- татом (фермент — аргініно-сукцинатсинтетаза): Цитрулін + L-Аспартат + АТФ Аргініносукцинат + АМФ + Н4 Р2 О7 4. Розщеплення аргініносукцинату при дії ферменту аргініносукцинатліази; продуктами реакції є аргінін та фумарат: аргініносукцинат аргінін + фумарат 5. Гідроліз аргініну при дії ферменту аргінази з утворенням сечовини та регенерацією орнітину аргінін + Н2 О орнітин + сечовина Генетичні дефекти ферментів синтезу сечовини Існують спадкові ензимопатії, спричинені дефектом утворення в печінці окремих ферментів циклу сечовиноутворення.Найбільш важкими клінічними проявами характеризуються порушення синтезу карбамоїл- фосфатсинтетази та орнітинкарбамоїлтрансферази. Діти з такими генетичними дефектами страждають вираженою енцефало | |
| Просмотров: 3479 | Загрузок: 53 | Рейтинг: 0.0/0 | |
| Всего комментариев: 0 | |