| Главная » Файлы » Контрольные работы » Контрольные работы |
Панкреатичне і кишкове травлення
| [ Скачать с сервера (938.0 Kb) ] | 15.09.2017, 10:05 |
| Білет 1 1.функції печінки 100% синтез альбумінів, 98% синтез альфа-2-глобулінів, фактори згортання крові, перетворення феніл-аланіну, цикл Корі (молочна кислота – глюкоза), глюконеогенез, клюкокіназа (забирає з крові альфа-Д-глюкозу), синтез глікогену, перетворення фруктози і галактози на глюкозу, активація вітаміну Д, дезамінування (аспартат- і аланін-амінотрансферази), синтез сечовини і креатину, розподіл глюкози, формування ліпідів низької щільності (холестерол в клітину), синтез фосфоліпідів, жовчних кислот, вуглеводний і ліпідний обмін, дає глюкозу для живлення головного мозку, пентозофосфатний шлях=НАДФН2, мікросомальне окислення ксенобіотиків, виводить ксенобіотики, запас вітамінів (крім С) 2. Панкреатичне і кишкове травлення. Роль жовчі в механізмі травлення Перетравлення поживних речовин (білків, вуглеводів, ліпідів) — це процес гідролізу відповідних сполук у складі продуктів харчування, що відбувається в травному каналі і призводить до утворення простих біомолекул, які за рахунок дії спеціальних механізмів мембранного транспорту всмоктуються у кров. кишечник (залози Брунерата Ліберкюна) синтезує деякі пептидази, дисахаридази, фосфоліпази та полінуклеотидази. Травлення в кишечнику неможливе без участі гідролітичних ферментів, які надходять сюди з підшлункової залози — протеаз (трипсину, хімотрипсину, еластази), карбоксипептидази, амілаз, ліпаз. У процесі травлення жирів беруть участь біохімічні компоненти жовчі, що синтезуються в гепатоцитах печінки. Перетравлення білків протеолітичні ферменти та пептидази, які діють на пептиди, що надходять зі шлунка. Каталітична дія цих ферментів відбувається в слабколужному середовищі (рН 7,5-8,0) Більшість ферментів протеолітичної дії, що функціонують у тонкій кишці, синтезуються в екзокринних клітинах підшлункової залози у вигляді проферментів, які активуються після їх надходження в дванадцятипалу кишку (трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А і В). Гідроліз білків та пептидів, що надходять із шлунка, відбувається як у порожнині тонкої кишки, так і на поверхні ентероцитів — пристінкове, або мембранне травлення. розщеплення білків та пептидів продуктів харчування до амінокислот. У кровотік слизовою оболонкою кишечника всмоктуються тільки вільні амінокислоти. Перетравлення вуглеводів Амілази, Панкреатична, альфа-Амілаза , Дисахаридази та олігосахаридази — ферменти, що синтезуються в тонкій кишці і спричиняють розщеплення до моносахаридів відповідних цукрів, які утворюються як продукти дії амілаз або надходять до травного каналу в складі рослинних продуктів харчування: мальтаза сахараза Внаслідок дії зазначених глікозидазних ферментів на рослинні та тваринні вуглеводи продуктів харчування утворюється суміш моносахаридів (в основному глюкози, фруктози й галактози), які всмоктуються клітинами кишкового епітелію і поступають у кров. Гідроліз фосфоліпідів (гліцерофосфоліпідів) каталізується фосфоліпазою А2, розщеплюють гліцерофосфоліпіди до гліцерину, вищих жирних кислот, азотистих основ та фосфорної кислоти: Гідроліз ефірів холестерину холестеролестерази (гідролази холестерилових ефірів) з утворенням холестеролу, який всмоктується ентероцитами у вільній формі. 3.Синтез гема Гем синтезируется во всех тканях, но с наибольшей скоростью в костном мозге и. В костном мозге гем необходим для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах, в гепатоцитах - для образования цитохрома Р450. Первая реакция синтеза гема - образование 5-аминолевулиновой кислоты из глицина и сук-цинил-КоА идёт в матриксе митохондрий, где в ЦТК образуется один из субстратов этой реакции - сукцинил-КоА. Эту реакцию катализирует пиридоксальзависимый фермент аминолевулинатсинтаза. Из митохондрий 5-аминолевулиновая кислота поступает в цитоплазму. В цитоплазме проходят промежуточные этапы синтеза гема: соединение 2 молекул 5-аминолевулиновой кислоты молекулу порфобилиногена, дезаминирование порфобилиногена с образованием гидроксиметилбилана, ферментативное превращение гидроксиметилбилана в молекулу уропор-фобилиногена III, декарбоксилирование последнего с образованием копропорфириногена III. Из цитоплазмы копропорфириноген III опять поступает в митохондрии, где проходять заключительные реакции синтеза гема. В результате двух последовательных окислительных реакций копропорфириноген III превращается в протопорфириноген IX, а протопорфириноген IX - в Протопорфирин IX. Фермент феррохела-таза, присоединяя к протопорфирину IX двухвалентное железо, превращает его в гем. Источником железа для синтеза гема служит депонирующий железо белок ферритин. Синтезированный гем, соединяясь с α и β-полипепептидными цепями глобина, образует гемоглобин. Гем регулирует синтез глобина: при снижении скорости синтеза гема синтез глобина в ретикулоцитах тормозится. 4. Вторинні месенджери та їх роль в механізмах гормонального впливу на клітини-мішені Сигнал на подальше включення каскаду біохімічних реакцій передається вторинними посередниками, або месенджерами — біомолекулами, що передають інформацію від гормону (первинного месенджеру) на ефекторні системи клітини. До вторинних месенджерів належать: циклічні нуклеотиди — циклічний аденозинмонофосфат (3',5'-АМФ; цАМФ) і циклічний гуанозинмонофосфат (3',5'-ГМФ, цГМФ), фосфоінозитиди та іони Са2+. Зростання внутрішньоклітинної (цитозольної) концентрації зазначених вторинних посередників здійснюється шляхом: (1) активації аденілатциклази, що утворює циклічний АМФ; (2) активації гуанілатциклази, що утворює циклічний ГМФ; (3) активації фосфоліпази С, що призводить до включення фосфоінозитидного каскаду — механізму мобілізації внутрішньоклітинного Са2+; (4) надходження Са2+ з екстрацелюлярного простору за рахунок відкриття кальцієвих каналів на плазматичній мембрані (механізм, більш притаманний іонотропним рецепторам). ефекторними механізмами, які реалізують трансформацію гормонального (регуляторного сигналу) через систему вторинних посередників у послідовність специфічних біохімічних реакцій клітини, є: (1) цАМФ-залежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється через цАМФ-залежні протеїнкінази); (2) цГМФ-залежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється через цГМФ-залежні протеїнкінази); (3) Са2+/кальмодулінзалежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється Са/кальмодулін-залежними протеїнкіназами); (4) Са2+/фосфоліпідзалежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється Cа/фосфоліпідзалежними протеїнкіназами); (5) фосфорилювання ферментних білків через тирозинзалежні кінази; 5. нормальні і патологічні складові сечі Загальний добовий об'єм сечі у здорової людини дорівнює в середньому 1,2-1,5 л. В умовах патології нирок та інших анатомо-функціональних систем організму ця кількість може суттєво змінюватися в бік зменшення (олігурія, анурія) або різкого зростання об'єму добової сечі {поліурія). Найбільш виражена поліурія спостерігається при нецукровому діабеті - захворюванні, спричиненому порушенням продукції антидіуретичного гормону (вазопресину) задньої частки гіпофіза. Суттєві патологічні зміни питомої ваги і осмоляр- ності сечі спостерігаються при порушеннях фільтраційної та реабсорбційної функцій нирок, що може супроводжуватися збільшенням або зменшенням виділення води та мінеральних солей - гіперстенурія, гіпостенурія. коливання рН від 4,6 до 8,0 Найчастіше зсуви у рН сечі в кислий бік спостерігаються за умов некомпенсованого цукрового діабету, який супроводжується надлишковим утворенням та виведенням із сечею кетонових тіл (ке- тонурія). Біохімічний склад: 1) кінцеві нелеткі продукти нормального метаболізму сечовина (20-35 г у добовій сечі), а також сечова кислота (0,6-0,7 г/добу), креатинін, індикан, солі амонію. До цієї ж групи речовин, що екскре- туються нирками, належать продукти катаболізму гормонів та вітамінів; 2) продукти біотрансформації чужорідних хімічних Неорганічними компонентами сечі є катіони Na+, K+, Ca2+, Mg2+, NH4+, аніони СІ", позитивні реакції на наявність у сечі людини білків (протеїнурія), глюкози (глюкозурія), жовчних пігментів та продуктів їх перетворення (білірубіну, уробіліну та ін.), жовчних кислот (холурія), кетонових тіл (кетонурія), гемоглобіну (гемоглобінурія) спостерігається за умов виражених патологічних процесів. 6.катаболізм пуринових нуклеотидів Розщеплення пуринових нуклеотидів (АМФ та ГМФ) включає реакції: - відщеплення фосфатної групи з утворенням нуклеозидів аденозину та гуанозину (фермент - 5'нуклеотидаза); - дезамінування (на рівні аденозину - фермент аденозиндезаміназа або на рівні гуаніну - фермент гуаніндезаміназа); - відщеплення від нуклеозидів пентозного залишку D-рибози (фермент нуклеозидаза) або пентозофосфату в цілому (ферменти - фосфорилази); - подальший катаболізм гіпоксантину (що утворився з АМФ) або ксантину (що утворився з ГМФ) з утворенням кінцевого продукту сечової кислоти (2,6,8-триоксипурину) Білет 2 1.Види жовтяниць. Причини виникнення Причинами виникнення гіпербілірубінемії і розвитку жовтяниць є надмірне утворення білірубіну в організмі, пошкодження печінки з порушенням її детоксикаційної та екскреторної функцій або наявність механічних перешкод у системі жовчовивідних шляхів, що протидіють нормальному виведенню жовчі в кишечник. Розрізняють кілька типів жовтяниць. Передпечінкова {гемолітична) жовтяниця — розвивається внаслідок патологічно підсиленого руйнування (гемолізу) еритроцитів та розщеплення гемоглобіну і надмірного накопичення в крові білірубіну. Причинами такого стану можуть бути резус-конфлікт у новонароджених, переливання несумісної крові, радіаційне ураження, дія гемотоксичних отрут. збільшення концентрації в крові загального білірубіну, переважно за рахунок непрямої фракції Печінкова {паренхіматозна) жовтяниця — розвивається внаслідок порушення структури та ферментативних властивостей гепатоцитів в результаті дії пошкоджуючих факторів вірусного, бактеріального, хімічного походження. значна гіпербілірубінемія (збільшення концентрації загального білірубіну) Зростання в крові прямого білірубіну Післяпечінкова (обтураційна) жовтяниця — спричиняється неможливістю надходження жовчі у дванадцятипалу кишку внаслідок закупорки жовчних шляхів. знебарвленням калових мас внаслідок відсутності в них стеркобіліногену та стеркобіліну ("ахолічний" кал) і цілковитою відсутністю уробіліну в сечі. Ферментативні (спадкові) жовтяниці - виникають внаслідок генетичних ен- зимопатій, що спричинені порушеннями експресії генів, які відповідають за синтез у гепатоцитах ферментів кон'югації білірубіну його абсорбції з крові або екскреції в жовч. 2. Блокування біосинтезу білка дифтерійним токсином (АДФ-рибозилювання факторів трансляції) При АДФ-рибозилуванні відбувається приєднання до білка, що підлягає ковалентній модифікації, АДФ-рибозильного радикалу, який відщеплюється від складної молекули нікотинамідаденіндинуклеотиду (НАД) АДФ-рибозилування білків є механізмом регуляції багатьох видів клітинної активності, зокрема, експресії ядерного генетичного апарату. Особливим прикладом біологічного ефекту такої модифікації ферментного білка є дія холерного токсину, каталітична субодиниця якого АДФ-рибозилує аденілатциклазу мембран ентероцитів. Це, у свою чергу, супроводжується стимуляцією фосфорилування та активацією хлорного каналу мембран, який є відповідальним за транспорт у просвіт кишківника іонів СІ" та води, що і призводить до важкої діареї - головного клінічного прояву холери. 3. Джерело енергії для м’язового скорочення. АТФ, креатинфорфат. Особливості обміну в серцевому м’язі. м'язове скорочення, в основі якого лежить переміщення товстих і тонких філаментів, потребує участі АТФ; циклічне перетворення АТФ в АДФ є необхідною передумовою як скорочення, так і розслаблення м'язів. Гідроліз АТФ до АДФ та Фн здійснюється завдяки АТФ-азній активності глобулярних головок S1 міозину. A. У м'язі, що перебуває в стані спокою, S1-головки міозину не сполучені з актиновими філамен-тами. Продукти гідролізу АТФ (АДФ та Фн) зв'язані з міозином. B. При збудженні м'яза S1-головки зсуваються в напрямку тонких філаментів і сполучаються з нитками актину (G-субодиницями). Фн вивільняється з комплексу з міозином. C. Вивільнення АДФ з комплексу з міозином супроводжується конформаційним зсувом у просторовому розташуванні головки S1, що зв'язана з актином (зміщенням кута між головкою і віссю міофібрили з 90° на 45°). D. Взаємодія з актином молекули АТФ супроводжується розривом зв'язку між актином і міозином. S1-головка знову віддаляється від тонкого філамента. E. АТФ, що вивільнився, гідролізується до АДФ та Фн, завдяки АТФ-азній активності вільних головок міозину. Продукти гідролізу знову сполучаються з міозином. Актинові та міозинові філамента готові до нового циклу взаємодії та пересування. Генерація АТФ із креатинфосфату є найбільш швидким механізмом утворення АТФ при потребі термінового включення процесу м'язового скорочення. За рахунок дії креатинфосфокіназного (КФК) механізму можливе забезпечення інтенсивної роботи м'язів протягом 2-5 с - періоду, необхідного для підключення інших біоенергетичних механізмів. У період розслаблення м'язів відбувається ресинтез креатинфосфату за рахунок зворотної течії креатинкіназної реакції. Міокард за своєю структурою та біохімічними властивостями близький до смугастих м'язів, зокрема до червоної скелетної мускулатури. Особливістю енергетичного обміну в міокарді є майже повністю аеробний характер, що зумовлює його високу чутливість до порушень у постачанні кисню, зокрема внаслідок звужень у коронарних артеріях. Як субстрат біологічного окислення міокард використовує здебільшого жирні кислоти, на окислення яких витрачається близько 70 % 02, що споживає серцевий м'яз (А. Я. Николаев, 1998). Частка жирних кислот у забезпеченні міокарда АТФ дещо зменшується після споживання їжі, а також в умовах фізичного навантаження; в зазначених умовах зростає окислення глюкози та молочної кислоти, відповідно.Регуляція м'язового скорочення в міокарді відбувається за механізмами, близькими до скелетних м'язів. Проте, на відміну від скелетних м'язів, головним джерелом Са2+ для скорочення кардіоміцитів є екстрацелюлярний кальцій, який при збудженні міокарда надходить у саркоплазму через канали плазматичних мембран. 4. Всмоктування вуглеводів. Порушення травлення і всмоктування. Недостатність лактази Основні реакції розщеплення вуглеводів відбуваються в тонкому кишечнику за рахунок дії ферментів підшлункової залози, що потрапляють у порожнину дванадцятипалої кишки, і власних ферментів кишкового соку. Панкреатична а-амілаза - це ендоглікозидаза, подібна до ферменту слини, яка гідролізує крохмаль та глікоген з утворенням суміші розгалужених і нерозгалужених олігосахаридів і деякої кількості мальтози і мальтотріози. Р-амілаза - панкреатична екзоглікозидаза, яка відщеплює від нерозгалужених гомополісахаридних ланцюгів залишки мальтози. Дисахаридази та олігосахаридази - ферменти, що синтезуються в тонкій кишці і спричиняють розщеплення до моносахаридів відповідних цукрів, які утворюються як продукти дії амілаз або надходять до травного каналу в складі рослинних продуктів харчування: мальтоза (а-глюкозидаза) - фермент, що гідролізує мальтозу та відщеплює термінальні глюкозні залишки з нередукуючих кінців сс(1-»-4)-зв'язаних олігосахаридів; мальтаза та ізомальтаза (а(1-»-6)-глікозидаза) завершують розщеплення гомополісахаридів, розпочате амілазами; лактаза ф-галактозидаза) — фермент, що розщеплює лактозу (молочний цукор) до двох моносахаридів - галактози та глюкози; надзвичайно велике фізіологічне значення лактази в харчуванні дітей; сахараза ф-фруктозидаза) - фермент кишечного соку, що гідролізує з утворенням глюкози і фруктози дисахарид сахарозу - основний компонент бурякового та тростинного цукру. утворюється суміш моносахаридів, які всмоктуються клітинами кишкового епітелію і надходять у кров. Недостатність дисахаридаз порушеннями у перетравлюванні та всмоктуванні відповідних цукрів. Недостатність лактази неспроможності кишкового соку розщеплювати молочний цукор і позначається як непереносимість лактози. зустрічається у вигляді низької активності лактази. Ця форма непереносимості лактози успадковується як автосомна рецесивна патологія і вперше проявляється в підлітковому періоді або у молодому віці. Недостатність сахарози звичайно виявляється разом із недостатністю ізо- мальтази у вигляді поєднаного дефекту - непереносимості двох дисахаридів. Ферментопатія проявляється після переводу новонароджених на мішане харчування з додаванням фруктових соків та інших продуктів, що містять рослинні цукри. вуглеводної диспепсії - діареєю, метеоризмом; новонароджені діти відстають у розвитку. 5. Орнітиновий цикл сечоутворення. Послідовність реакцій синтез сечовини відбувається з аміаку та вугільної кислоти в результаті циклічного процесу, в якому каталітичну роль відіграють амінокислоти аргінін, орнітин та цитрулін 6. Порушення обміну медіаторів і модуляторів головного мозку при психічних розладах. Нейрохімічні механізми дії психотропних препаратів Нейромедіатори (нейротрансмітери) - біомолекули, які забезпечують передавання імпульсів (хімічних сигналів) у нервовій системі з одного нейрона на інший, а також з нейрона на ефекторний орган. За хімічною природою нейромедіатори поділяють на такі сполуки: ацетилхолін, біогенні аміни (катехоламіни — норадреналін, дофамін, серотонін), амінокислоти та їх похідні (у-аміномасляна кислота - ГАМК, гліцин, глутамат, аспартат), пептиди - нейропептиди (ендорфіни, енкефаліни, сполука Р тощо). Медіаторні функції в нервовій системі можуть також виконувати пролін, таурин, (З-аланін, аденозин, простагландини.) Порушення обміну медіаторів призводить до захворювань нервової системи, порушень передачі нервових імпульсів. Психотропні лікарські засоби - фармакологічні препарати, що застосовуються при порушеннях психічної діяльності людини. ланки синаптичної передачі в головному мозку, на які діють регулюючим і коригуючим чином психотропні препарати,різної спрямованості: 1) ферментативний синтез та розщеплення нейромедіатора; 2) депонування нейромедіатора у везикулах пресинаптичних закінчень; 3) вивільнення нейромедіатора в синаптичну щілину; 4) взаємодія нейромедіатора із постсинаптичними іонотропними та/або мета- ботропними рецепторами та включення відповідної послідовності біохімічних і біофізичних реакцій у мембрані, цитоплазмі й органелах чутливого нейрона; 5) взаємодія нейромедіатора із структурами пресинаптичної мембрани, що відповідають за його зворотний захват (реаптейк) та ферментативну деградацію. Найбільш поширеними є такі групи психотропних препаратів: нейролептики {антипсихотики), антидепресанти, анксіолітики. Нейролептики (антипсихстичні препарати, антипсихотики) -лікарські засоби, які використовуються для лікування психозів, головним чином шизофренії, а також інших ендогенних (органічних) та екзогенних (психогенних) психічних розладів, що проявляються важкими психоемоційними порушеннями з явищами маячення, галюцинацій, збудження. Антидепресанти - психофармакологічні засоби, які застосовують для лікування депресій різного генезу. Ця група препаратів отримала також назву тимолептиків, тобто "засобів, що покращують настрій" Анксіолітики - препарати, що мають заспокійливу дію, послаблюючи стан психічної та емоційної напруги, тривоги Задача: нецукровий діабет. Білет3 1. Розпад гема 1. Розрив тетрапірольного кільця гему (у складі гемоглобіну) шляхом окислювального розщеплення метинового містка між І та II кільцями протопорфіринового циклу; в результаті реакції червоний пігмент еритроцитів гемоглобін перетворюється на зелений кров'яний пігмент вердоглобін (холеглобін). Реакція каталізується ферментом НАДФН-залежною гемоксигеназою і супроводжується виділенням монооксиду вуглецю. Перетворення гемоглобіну на вердоглобін внаслідок окислення гему спричиняє послідовну зміну забарвлення в ділянках гематом, що утворюють "синці" 2. Розпад вердоглобіну з відщепленням білкової частини, вивільненням іона заліза та утворенням тетрапірольної молекули білівердину. 3. Перетворення білівердину на білірубін шляхом відновлення метинового зв'язку між піроламиIII, IV. Реакція каталізується ферментом НАДФН-залежною білівер- динредуктазою 4. Зазначені етапи утворення жовчних пігментів (1-3) відбуваються в клітинах ретикулоендотеліальної системи, з яких білірубін надходить у кров, де адсорбується молекулами сироваткового альбуміну. Комплекс "сироватковий альбумін - білірубін" транспортується в печінку, де пігмент поглинається гепатоцитами і підлягає подальшим перетворенням. 5. Білірубін є ліпідорозчинною речовиною і у високих концентраціях проявляє мембранотоксичність, особливо щодо клітин головного мозку. Детоксикація білірубіну, яка полягає в перетворенні пігменту у водорозчинну (і менш токсичну) форму - глю- куронід білірубіну, відбувається в мембранах ендоплазматичного ретикулуму гепатоцитів. У процесі взаємодії білірубіну з УДФ-глюкуроновою кислотою (УДФГК) утворюються моно- та диглюкуроніди білірубіну: Реакція каталізується УДФ-глюкуронілтрансферазою. Основна частина білірубіну екскретується в жовч у формі диглюкуронідів; 2. Паренхіматозна жовтяниця. Причини. Біохімічні показники Печінкова {паренхіматозна) жовтяниця — розвивається внаслідок порушення структури та ферментативних властивостей гепатоцитів в результаті дії пошкоджуючих факторів вірусного, бактеріального, хімічного походження. значна гіпербілірубінемія (збільшення концентрації загального білірубіну) Зростання в крові прямого білірубіну 3. Молекулярні механізми дії тиреоїдних гормонів. Рецептори тиреоїдних гормонів локалізовані в ядрах клітин-мішеней. У взаємодії з гормонами беруть участь специфічні рецептори а-1 та Р-1, які є білками з м.м. 47 і 52 кДа, відповідно. Спорідненість цих рецепторів до Т3 значно більша, ніж до Т4. Молекули тиреоїдних рецепторів мають три структурних домени: N-термінальний домен; центральний ДНК-зв'язуючий домен з двома цинковими пальцями; С-термінальний домен, що сполучається з гормоном. Утворення комплексу гормон-рецептор призводить до конформаційних змін у молекулі рецептора; при цьому ДНК-зв'язуючий домен рецептора стає спроможним до взаємодії із специфічними сайтами на промоторах генів, які контролюють транскрипцію мРНК та синтез білків, що відповідають за прояви біологічних ефектів тиреоїдних гормонів. 4. Молекулярні механізми м’язового скорочення та розслаблення м’язів м'язове скорочення, в основі якого лежить переміщення товстих і тонких філаментів, потребує участі АТФ; циклічне перетворення АТФ в АДФ є необхідною передумовою як скорочення, так і розслаблення м'язів. Гідроліз АТФ до АДФ та Фн здійснюється завдяки АТФ-азній активності глобулярних головок S1 міозину. A. У м'язі, що перебуває в стані спокою, S1-головки міозину не сполучені з актиновими філамен-тами. Продукти гідролізу АТФ (АДФ та Фн) зв'язані з міозином. B. При збудженні м'яза S1-головки зсуваються в напрямку тонких філаментів і сполучаються з нитками актину (G-субодиницями). Фн вивільняється з комплексу з міозином. C. Вивільнення АДФ з комплексу з міозином супроводжується конформаційним зсувом у просторовому розташуванні головки S1, що зв'язана з актином (зміщенням кута між головкою і віссю міофібрили з 90° на 45°). D. Взаємодія з актином молекули АТФ супроводжується розривом зв'язку між актином і міозином. S1-головка знову віддаляється від тонкого філамента. E. АТФ, що вивільнився, гідролізується до АДФ та Фн, завдяки АТФ-азній активності вільних головок міозину. Продукти гідролізу знову сполучаються з міозином. Актинові та міозинові філамента готові до нового циклу взаємодії та пересування. Головним біохімічним регулятором скорочення та розслаблення м'язів є зміни цитозольноїконцентрації іонів Са2+, яка у стані спокою (розслаблення) становить близько 10"8-10-7 моль/л. Поширення потенціалу дії з сарколеми на трубочки Т-системи, що контактують із мембранами саркоплазматичного ретикулуму, спричиняє вихід Са2+ з канальців СР, які відіграють роль депо Са2+ в міоцитах (у комплексі з білком секве-стрином). Внаслідок цих процесів концентрація Са2+ в саркоплазмі досягає 10~5 моль/л, що ініціює молекулярні процеси, які є м'язовим скороченням. 5. Нейромедіатори. Рецептори для нейромедіаторів та фізіологічно активних сполук Нейромедіатори (нейротрансмітери) - біомолекули, які забезпечують передавання імпульсів (хімічних сигналів) у нервовій системі з одного нейрона на інший, а також з нейрона на ефекторний орган. За хімічною природою нейромедіатори поділяють на такі сполуки: ацетилхолін, біогенні аміни (катехоламіни — норадреналін, дофамін, серотонін), амінокислоти та їх похідні (у-аміномасляна кислота - ГАМК, гліцин, глутамат, аспартат), пептиди - нейропептиди (ендорфіни, енкефаліни, сполука Р тощо). Медіаторні функції в нервовій системі можуть також виконувати пролін, таурин, (З-аланін, аденозин, простагландини. Рецептори нейромедіаторів - мембранні білки (здебільшого глікопротеїни), що локалізовані в постсинаптичних мембранах нейронів або плазматичних мембранах клітин ефекторних органів і здатні до зв'язування фізіологічних ефекторів (нейромедіаторів, різних ФАС, психотропних сполук) і передавання зовнішньоклітинного хімічного сигналу всередину нейрона. За принципами молекулярної організації та функціонування, рецептори нейромедіаторів - це здебільшого іонотропні рецептори (рецептори І класу), тобто такі, що контролюють відкриття іонних каналів на мембрані для Са2+, Na+ і К+; в ролі первинних ефекторів, що передають хімічний сигнал на нервову клітину, в цьому разі виступають компоненти іонних каналів (розділ 23). Крім того, у фізіологічних ефектах деяких нейромедіаторів та нейромодуляторів (зокрема, нейропептидів головного мозку, ацетилхоліну та деяких біогенних амінів) беруть участь і метаботропні рецептори (рецептори II класу), які активують внутрішньоклітинні біохімічні системи шляхом утворення цАМФ або цГМФ, включенням фосфоінозитидної системи та/або збільшенням цитозольної концентрації іонів Са2+. Крім нейромедіаторів, із зазначеними типами рецепторів можуть взаємодіяти численні лікарські засоби, нейротоксини, що активують (агоністи), гальмують, блокують (антагоністи) або модулюють біохімічні, нейрофізіологічні та психологічні (поведінкові) ефекти, опосередковані збудженням специфічних рецепторів певних зон головного мозку. 6. Білковосинтезуюча система. Особливості генетичного коду Властивості генетичного коду: (1) код є універсальним для всіх біологічних систем - вірусів, бактерій, вищих організмів; (2) код є однонаправленим, тобто інформативним тільки в тому випадку, коли зчитується "зліва направо" (в напрямку 5'—»3'); (3) код є безперервним, тобто має лінійний безперервний порядок зчитування - між кодонами немає "розділових знаків"; (4) код є таким, що не перекривається - після зчитування інформації з одного триплета "рамка зчитування" переміщується вправо відразу на три нуклеотиди; (5) код є "виродженим", тобто кожна амінокислота кодується не одним, а декількома кодонами. що з 64 комбінацій нуклеотидів 61 кодон є змістовним, тобто таким, що визначає включення до складу білка певної амінокислоти, а 3 кодони - беззмістовними, тобто такими, що не кодують жодної з амінокислот. Ці нонсенс-кодони (UAA, UAG, UGA) виконують роль сигналів термінаціїтрансляції генетичного (біологічного) коду, тобто сукупності знаків, символів та системи правил, алгоритмів, 'згідно з якими структурна інформація, що міститься в нуклеїнових кислотах, може бути трансформована у специфічну первинну структуру поліпептидів, яка, у свою чергу, визначає всі біологічні властивості білкових молекул. Компонентами білоксинтезуючої системи, що реалізують процес трансляції в прокаріотичних та еукаріотичних клітинах, є: рибосоми - рибонуклеопротеїдні структури з константами седиментації 70s та 80s у прокаріотів та еукаріотів (відповідно), що взаємодіють у процесі трансляції з іншими компонентами системи білкового синтезу; мРНК (іРНК) або інший матричний полірибонуклеотид, що програмує послідовність включення амінокислот у поліпептидний ланцюг згідно з інформацією, яка міститься в генетичній ДНК, тРНК, що виконують функцію адапторів у процесі трансляції, взаємодіючи з кодонами мРНК та певними амінокислотами - близько 20 типів різнихтРНК, відповідно до кількості амінокислот, які вони акцептують, аміноацил-тРНК-синтетази (АРС-ази) - ферменти, що активують амінокислоти та сполучають амінокислотні залишки з З'-кінцями акцепторних гілок тРНК. АРС-ази є ферментами з високою специфічністю як відносно певної амінокислоти, так і тРНК, що їй відповідає; регуляторні білки - білкові фактори ініціації (IF), елонгації (EF) та термінації, або рилізинг-фактори (RF); білкові фактори еукаріотів мають позначення elF, eEF та eRF, відповідно; коферменти - ГТФ, АТФ. Білет4. 1. Орнітиновий цикл сечоутворення. Див.2-5 2. Обтураційна жовтяниця Післяпечінкова (обтураційна) жовтяниця — спричиняється неможливістю надходження жовчі у дванадцятипалу кишку внаслідок закупорки жовчних шляхів. знебарвленням калових мас внаслідок відсутності в них стеркобіліногену та стеркобіліну ("ахолічний" кал) і цілковитою відсутністю уробіліну в сечі. 3. Білки плазми крові. Альбуміни. Глобуліни. Фібриноген. Загальна концентрація білків плазми крові людини складає 65-85 г/л, ця величина може змінюватися в бік зменшення (гіпопротеїнемія) у людей старечого віку та за умов патологічних станів, що супроводжуються пригніченням білкового синтезу та активацією розпаду тканинних білків (голодування; виснажливі інфекційні хвороби; стан після тяжких травм, оперативних втручань; кахексія при злоякісних новоутвореннях). поділяються на п'ять фракцій: альбуміни (сироваткові альбуміни), а1,-глобуліни, а2-глобуліни, в-глоб | |
| Просмотров: 645 | Загрузок: 9 | Рейтинг: 0.0/0 | |
| Всего комментариев: 0 | |